Functional characterization of a microbial aquaglyceroporin.
The major intrinsic proteins (MIPs) constitute a widespread membrane channel family essential for osmotic cell equilibrium. The MIPs can be classified into three functional subgroups: aquaporins, glycerol facilitators and aquaglyceroporins. Bacterial MIP genes have been identified in archaea as well as in Gram-positive and Gram-negative eubacteria. However, with the exception of Escherichia coli, most bacterial MIPs have been analysed by sequence homology. Since no MIP has yet been functionally characterized in Gram-positive bacteria, we have studied one of these members from Lactococcus lactis. This MIP is shown to be permeable to glycerol, like E. coli GlpF, and to water, like E. coli AqpZ. This is the first characterization of a microbial MIP that has a mixed function. This result provides important insights to reconstruct the evolutionary history of the MIP family and to elucidate the molecular pathway of water and other solutes in these channels.
Froger
Alexandrine
A
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Rolland
Jean-Paul
JP
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Bron
Patrick
P
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Lagrée
Valérie
V
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Cahérec
Françoise Le
FL
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Deschamps
Stéphane
S
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Hubert
Jean-François
JF
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Pellerin
Isabelle
I
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Thomas
Daniel
D
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
Delamarche
Christian
C
UMR CNRS, Interactions Cellulaires et Moléculaires, Equipe Canaux et Récepteurs Membranaires, Université de Rennes 1, Campus de Beaulieu, 35042 Rennes cedex, France1.
D000818:Animals; D020346:Aquaporins / Q000378:metabolism*; D001692:Biological Transport; D020285:Cryoelectron Microscopy; D004926:Escherichia coli / Q000378:metabolism; D005990:Glycerol / Q000378:metabolism; D066298:In Vitro Techniques; D013294:Lactococcus lactis / Q000378:metabolism* / Q000648:ultrastructure; D008562:Membrane Glycoproteins / Q000378:metabolism*; D009865:Oocytes / Q000378:metabolism; D016415:Sequence Alignment; D014867:Water / Q000378:metabolism; D014982:Xenopus laevis
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