Reactive cysteine in proteins: protein folding, antioxidant defense, redox signaling and more.
Cysteine plays structural roles in proteins and can also participate in electron transfer reactions, when some structural folds provide appropriated environments for stabilization of its sulfhydryl group in the anionic form, called thiolate (RS(-)). In contrast, sulfhydryl group of free cysteine has a relatively high pK(a) (8,5) and as a consequence is relatively inert for redox reaction in physiological conditions. Thiolate is considerable more powerful as nucleophilic agent than its protonated form, therefore, reactive cysteine are present mainly in its anionic form in proteins. In this review, we describe several processes in which reactive cysteine in proteins take part, showing a high degree of redox chemistry versatility.
Netto
Luis Eduardo Soares
LES
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil. Electronic address: nettoles@ib.usp.br.
de Oliveira
Marcos Antonio
MA
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Monteiro
Gisele
G
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Demasi
Ana Paula Dias
APD
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Cussiol
José Renato Rosa
JRR
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Discola
Karen Fulan
KF
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Demasi
Marilene
M
Laboratório de Bioquímica e Biofísica, Instituto Butantan, São Paulo-SP, Brazil.
Silva
Gustavo Monteiro
GM
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Alves
Simone Vidigal
SV
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Faria
Victor Genu
VG
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
Horta
Bruno Brasil
BB
Departamento de Genética e Biologia Evolutiva, Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, São Paulo-SP, Brazil.
D000818:Animals; D003545:Cysteine / Q000737:chemistry / Q000378:metabolism*; D005978:Glutathione / Q000378:metabolism; D006801:Humans; D010084:Oxidation-Reduction; D011487:Protein Conformation; D017510:Protein Folding; D011506:Proteins / Q000737:chemistry / Q000378:metabolism*; D015398:Signal Transduction / Q000502:physiology*; D013879:Thioredoxins / Q000378:metabolism
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