Spontaneous activation of [FeFe]-hydrogenases by an inorganic [2Fe] active site mimic.
Hydrogenases catalyze the formation of hydrogen. The cofactor ('H-cluster') of [FeFe]-hydrogenases consists of a [4Fe-4S] cluster bridged to a unique [2Fe] subcluster whose biosynthesis in vivo requires hydrogenase-specific maturases. Here we show that a chemical mimic of the [2Fe] subcluster can reconstitute apo-hydrogenase to full activity, independent of helper proteins. The assembled H-cluster is virtually indistinguishable from the native cofactor. This procedure will be a powerful tool for developing new artificial H₂-producing catalysts.
Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie, Lehrstuhl für Biochemie der Pflanzen, AG Photobiotechnologie, 44801 Bochum, Germany.
Julian
J
Esselborn
Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie, Lehrstuhl für Biochemie der Pflanzen, AG Photobiotechnologie, 44801 Bochum, Germany.
Camilla
C
Lambertz
Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion, Stiftstrasse 34-36, 45470 Mülheim an der Ruhr, Germany.
Agnieszka
A
Adamska-Venkates
Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (CEA / Université Grenoble 1 / CNRS), 17 rue des Martyrs, F-38054 Grenoble cedex 9, France.
Trevor
T
Simmons
Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (CEA / Université Grenoble 1 / CNRS), 17 rue des Martyrs, F-38054 Grenoble cedex 9, France.
Gustav
G
Berggren
Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie, Lehrstuhl für Biochemie der Pflanzen, AG Photobiotechnologie, 44801 Bochum, Germany.
Jens
J
Noth
Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion, Stiftstrasse 34-36, 45470 Mülheim an der Ruhr, Germany.
Judith
J
Siebel
Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie, Lehrstuhl für Biochemie der Pflanzen, AG Photobiotechnologie, 44801 Bochum, Germany.
Anja
A
Hemschemeier
Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (CEA / Université Grenoble 1 / CNRS), 17 rue des Martyrs, F-38054 Grenoble cedex 9, France.
Vincent
V
Artero
Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion, Stiftstrasse 34-36, 45470 Mülheim an der Ruhr, Germany.
Edward
E
Reijerse
Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (CEA / Université Grenoble 1 / CNRS), 17 rue des Martyrs, F-38054 Grenoble cedex 9, France.|Collège de France, 11 Place Marcelin Berthelot, 75231 Paris Cedex 05, France.
Marc
M
Fontecave
Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion, Stiftstrasse 34-36, 45470 Mülheim an der Ruhr, Germany.
Wolfgang
W
Lubitz
Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie, Lehrstuhl für Biochemie der Pflanzen, AG Photobiotechnologie, 44801 Bochum, Germany.
Thomas
T
Happe
D001051:Apoenzymes / Q000819:agonists / Q000737:chemistry / Q000378:metabolism; D055162:Biocatalysis / Q000187:drug effects; D020134:Catalytic Domain / Q000187:drug effects; D003067:Coenzymes / Q000378:metabolism / Q000494:pharmacology*; D004789:Enzyme Activation / Q000187:drug effects; D006859:Hydrogen / Q000737:chemistry / Q000378:metabolism*; D006864:Hydrogenase / Q000378:metabolism*; D007501:Iron / Q000737:chemistry / Q000378:metabolism*; D007506:Iron-Sulfur Proteins / Q000819:agonists / Q000378:metabolism*; D008958:Models, Molecular
D001051:Apoenzymes; D003067:Coenzymes; D007506:Iron-Sulfur Proteins; D006859:Hydrogen; D007501:Iron; C118830:iron hydrogenase; D006864:Hydrogenase