title: WATCLUST: a tool for improving the design of drugs based on protein-water interactions.
abstract: BACKGROUND
  Water molecules are key players for protein folding and function. On the protein surface, water is not placed randomly, but display instead a particular structure evidenced by the presence of specific water sites (WS). These WS can be derived and characterized using explicit water Molecular Dynamics simulations, providing useful information for ligand binding prediction and design. Here we present WATCLUST, a WS determination and analysis tool running on the VMD platform. The tool also allows direct transfer of the WS information to Autodock program to perform biased docking.
  
  
  METHODS
  The WATCLUST plugin and documentation are freely available at http://sbg.qb.fcen.uba.ar/watclust/.
  
  
  BACKGROUND
  marcelo@qi.fcen.uba.ar, adrian@qi.fcen.uba.ar.
authors.affiliation: Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina and.
authors.forename: Elias D
authors.initials: ED
authors.lastname: López
authors.affiliation: Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina and INQUIMAE-CONICET, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina.
authors.forename: Juan Pablo
authors.initials: JP
authors.lastname: Arcon
authors.affiliation: INQUIMAE-CONICET, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina.
authors.forename: Diego F
authors.initials: DF
authors.lastname: Gauto
authors.affiliation: INQUIMAE-CONICET, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina.
authors.forename: Ariel A
authors.initials: AA
authors.lastname: Petruk
authors.affiliation: Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina and.
authors.forename: Carlos P
authors.initials: CP
authors.lastname: Modenutti
authors.affiliation: Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina and.
authors.forename: Victoria G
authors.initials: VG
authors.lastname: Dumas
authors.affiliation: Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina and INQUIMAE-CONICET, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina.
authors.forename: Marcelo A
authors.initials: MA
authors.lastname: Marti
authors.affiliation: Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina and INQUIMAE-CONICET, Ciudad Universitaria, Pabellón II, C1428EHA, Ciudad de Buenos Aires, Argentina.
authors.forename: Adrian G
authors.initials: AG
authors.lastname: Turjanski
mesh_terms: D015195:Drug Design; D029968:Escherichia coli Proteins / Q000737:chemistry; D056004:Molecular Dynamics Simulation; D011506:Proteins / Q000737:chemistry*; D012984:Software; D014867:Water / Q000737:chemistry*
chemical_list: D029968:Escherichia coli Proteins; D011506:Proteins; D014867:Water