The Chemical Shift Baseline for High-Pressure NMR Spectra of Proteins.
High-pressure (HP) NMR spectroscopy is an important method for detecting rare functional states of proteins by analyzing the pressure response of chemical shifts. However, for the analysis of the shifts it is mandatory to understand the origin of the observed pressure dependence. Here we present experimental HP NMR data on the (15) N-enriched peptide bond model, N-methylacetamide (NMA), in water, combined with quantum-chemical computations of the magnetic parameters using a pressure-sensitive solvation model. Theoretical analysis of NMA and the experimentally used internal reference standard 4,4-dimethyl-4-silapentane-1-sulfonic (DSS) reveal that a substantial part of observed shifts can be attributed to purely solvent-induced electronic polarization of the backbone. DSS is only marginally responsive to pressure changes and is therefore a reliable sensor for variations in the local magnetic field caused by pressure-induced changes of the magnetic susceptibility of the solvent.
Physikalische Chemie III, Fakultät für Chemie und Chemische Biologie, TU Dortmund, Otto-Hahn-Strasse 4a, 44227, Dortmund, Germany.
Roland
R
Frach
Physikalische Chemie III, Fakultät für Chemie und Chemische Biologie, TU Dortmund, Otto-Hahn-Strasse 4a, 44227, Dortmund, Germany.
Patrick
P
Kibies
Physikalische Chemie III, Fakultät für Chemie und Chemische Biologie, TU Dortmund, Otto-Hahn-Strasse 4a, 44227, Dortmund, Germany.
Saraphina
S
Böttcher
Physikalische Chemie III, Fakultät für Chemie und Chemische Biologie, TU Dortmund, Otto-Hahn-Strasse 4a, 44227, Dortmund, Germany.
Tim
T
Pongratz
Physikalische Chemie III, Fakultät für Chemie und Chemische Biologie, TU Dortmund, Otto-Hahn-Strasse 4a, 44227, Dortmund, Germany.
Steven
S
Strohfeldt
Institut für Biophysik und physikalische Biochemie, Fakultät für Biologie und Vorklin. Medizin, Universität Regensburg, Germany.
Simon
S
Kurrmann
Institut für Biophysik und physikalische Biochemie, Fakultät für Biologie und Vorklin. Medizin, Universität Regensburg, Germany.
Joerg
J
Koehler
Institut für Organische Chemie, Fakultät für Chemie und Pharmazie, Universität Regensburg, Germany.
Martin
M
Hofmann
Institut für Biophysik und physikalische Biochemie, Fakultät für Biologie und Vorklin. Medizin, Universität Regensburg, Germany.
Werner
W
Kremer
Institut für Biophysik und physikalische Biochemie, Fakultät für Biologie und Vorklin. Medizin, Universität Regensburg, Germany.
Hans Robert
HR
Kalbitzer
Institut für Organische Chemie, Fakultät für Chemie und Pharmazie, Universität Regensburg, Germany.
Oliver
O
Reiser
Institut für Physikalische und Theoretische Chemie, Fakultät für Chemie und Pharmazie, Universität Regensburg, Germany.
Dominik
D
Horinek
Physikalische Chemie III, Fakultät für Chemie und Chemische Biologie, TU Dortmund, Otto-Hahn-Strasse 4a, 44227, Dortmund, Germany. stefan.kast@tu-dortmund.de.
Stefan M
SM
Kast
D000081:Acetamides / Q000737:chemistry; D017738:Alkanesulfonic Acids / Q000737:chemistry; D009587:Nitrogen Isotopes / Q000737:chemistry; D019906:Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular; D011312:Pressure; D011506:Proteins / Q000737:chemistry*; D011789:Quantum Theory; D012997:Solvents / Q000737:chemistry; D014297:Trimethylsilyl Compounds / Q000737:chemistry
D000081:Acetamides; D017738:Alkanesulfonic Acids; D009587:Nitrogen Isotopes; C000615243:Nitrogen-15; D011506:Proteins; D012997:Solvents; D014297:Trimethylsilyl Compounds; C009580:3-(trimethylsilyl)propanesulfonic acid; C018595:N-methylacetamide
NMR spectroscopy; computational chemistry; high-pressure chemistry; isotopes; proteins