Enhancement by GOSPEL protein of GAPDH aggregation induced by nitric oxide donor and its inhibition by NAD(.).
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase's (GAPDH's) competitor of Siah Protein Enhances Life (GOSPEL) is the protein that competes with Siah1 for binding to GAPDH under NO-induced stress conditions preventing Siah1-bound GAPDH nuclear translocation and subsequent apoptosis. Under these conditions, GAPDH may also form amyloid-like aggregates proposed to be involved in cell death. Here, we report the in vitro enhancement by GOSPEL of NO-induced GAPDH aggregation resulting in the formation GOSPEL-GAPDH co-aggregates with some amyloid-like properties. Our findings suggest a new function for GOSPEL, contrasting with its helpful role against the apoptotic nuclear translocation of GAPDH. NAD(+) inhibited both GAPDH aggregation and co-aggregation with GOSPEL, a hitherto undescribed effect of the coenzyme against the consequences of oxidative stress.
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC), Universidad Nacional de Córdoba-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (UNC-CONICET), Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
María C
MC
González
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC), Universidad Nacional de Córdoba-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (UNC-CONICET), Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
Jorge M
JM
Romero
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC), Universidad Nacional de Córdoba-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (UNC-CONICET), Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
María C
MC
Ingaramo
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC), Universidad Nacional de Córdoba-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (UNC-CONICET), Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
Christian J
CJ
Muñoz Sosa
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC), Universidad Nacional de Córdoba-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (UNC-CONICET), Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
Juan A
JA
Curtino
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC), Universidad Nacional de Córdoba-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (UNC-CONICET), Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
María E
ME
Carrizo
D021581:Active Transport, Cell Nucleus; D017209:Apoptosis / Q000502:physiology*; D002460:Cell Line; D002467:Cell Nucleus / Q000235:genetics / Q000378:metabolism*; D024581:Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase (Phosphorylating) / Q000235:genetics / Q000378:metabolism*; D006801:Humans; D009243:NAD / Q000235:genetics / Q000378:metabolism*; D009569:Nitric Oxide / Q000235:genetics / Q000378:metabolism*
D009243:NAD; D009569:Nitric Oxide; D024581:Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase (Phosphorylating)
nicotinamide adenine dinucleotide; nitric oxide; nitrosative stress; oxidative stress; protein aggregation