Membrane Assembly and Ion Transport Ability of a Fluorinated Nanopore.
A novel 21-residue peptide incorporating six fluorinated amino acids was prepared. It was designed to fold into an amphiphilic alpha helical structure of nanoscale length with one hydrophobic face and one fluorinated face. The formation of a fluorous interface serves as the main vector for the formation of a superstructure in a bilayer membrane. Fluorescence assays showed this ion channel's ability to facilitate the translocation of alkali metal ions through a phospholipid membrane, with selectivity for sodium ions. Computational studies showed that a tetramer structure is the most probable and stable supramolecular assembly for the active ion channel structure. The results illustrate the possibility of exploiting multiple Fδ-:M+ interactions for ion transport and using fluorous interfaces to create functional nanostructures.
Département de chimie, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
Raphaël
R
Godbout
Département de biochimie, microbiologie et bio-informatique, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
Sébastien
S
Légaré
Département de chimie, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
Maud
M
Auger
Département de chimie, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
Claudia
C
Carpentier
Département de chimie, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
François
F
Otis
Département de chimie, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
Michèle
M
Auger
Département de biochimie, microbiologie et bio-informatique, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
Patrick
P
Lagüe
Département de chimie, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Université Laval, Québec, Québec, Canada.
Normand
N
Voyer
D000596:Amino Acids / Q000737:chemistry*; D002414:Cations, Monovalent; D054879:Halogenation; D057927:Hydrophobic and Hydrophilic Interactions; D007473:Ion Channels; D017136:Ion Transport; D008051:Lipid Bilayers / Q000737:chemistry*; D056004:Molecular Dynamics Simulation; D058608:Nanopores / Q000648:ultrastructure; D010455:Peptides / Q000138:chemical synthesis / Q000737:chemistry*; D010713:Phosphatidylcholines / Q000737:chemistry*; D017510:Protein Folding; D055503:Protein Multimerization; D017433:Protein Structure, Secondary; D012964:Sodium / Q000737:chemistry*
D000596:Amino Acids; D002414:Cations, Monovalent; D007473:Ion Channels; D008051:Lipid Bilayers; D010455:Peptides; D010713:Phosphatidylcholines; D012964:Sodium; C028694:1-palmitoyl-2-oleoylphosphatidylcholine